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varias manifestaciones clínicas. Los datos que sustentan esta suposición son escasos, aunque

las características histológicas y funcionales de las partes blandas peridentales aportan algu-

nos indicios que apoyan esa tesis.

Ligamento periodontal, tejido conjuntivo y epitelio de unión

Una densa red de paquetes de bras de colágeno conforma el tejido conjuntivo que se lo-

caliza entre el cemento y el hueso alveolar (el ligamento periodontal), cuyas funciones son

de modelación, sostén, protección, sensitivas y nutricionales (Fig. 2.2.3-1) [1, 14]. Se ha

documentado que en el ligamento periodontal también se expresan proteínas estructurales

de la MEC, como las integrinas α2, α5, β1, y α(v) β3, la bronectina y la tenascina [30].

Además, la integrina α6β4 y la laminina 332 inequívocamente coexisten en las células

del epitelio de la unión en contacto con los dientes, que ja las encías alrededor del cuello

de cada diente. También se expresan la queratina 14 de la capa basal y la subunidad α(v) de

la integrina [8], y están igualmente presentes todos los componentes hemidesmosómicos,

como el colágeno tipo XVII y la plectina. Por otra parte, el colágeno tipo IV, la laminina

1/10, el colágeno tipo VII y el perlecan, proteoglicano de la membrana basal expresado en

todas las MB gingivales, están ausentes en la unión dento-epitelial, lo cual indica su espe-

cialización funcional y estructural [8].

Como el epitelio de unión dental está en contacto con la supercie dura de los dientes y con

el tejido conjuntivo, forma una barrera epitelial contra las agresiones mecánicas y microbianas

(Fig. 2.2.3-1). Su baja densidad de uniones intercelulares (desmosomas y uniones comunicantes)

permite además la transmigración de células inamatorias y componentes del sistema inmuno-

lógico de defensa del huésped, desde el plexo vascular gingival hasta el borde gingival. De esta

forma proporciona protección interna frente a las infecciones gingivales y periodontales.

La laminina 332, la principal proteína estructural, estimula la adhesión de las células

del epitelio de unión dental en la supercie de los dientes, mediante la interacción con una

proteína marcadora del cementoblasto (molécula similar a la sialoproteína ósea) y la inte-

grina α(v)β3, en la supercie de las células del ligamento periodontal [28]. Los lipopolisacá-

ridos bacterianos pueden romper la unión de los receptores especícos de la laminina con el

cemento, en la supercie de las células gingivales, lo cual explica la pérdida de la adherencia

gingival en la patogenia de las enfermedades periodontales [6]. Por consiguiente, las afeccio-

nes periodontales, como la periodontitis, caracterizada por la degeneración y separación del

epitelio de unión dental de las supercies de los dientes y la conversión del surco gingival en

una bolsa periodontal infectada, se consideran más graves en la EBJ, en la que los defectos

de la laminina 332, que impiden el cierre hermético adecuado de la unión dento-epitelial,

permiten que las bacterias infecten el tejido conjuntivo. Por ello, no se requerirían factores

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